ETUDES PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE ET MODELISATION MOLECULAIRE DE LA STRUCTURE DE PEPTIDES DERIVES DES PROTEINES RETROVIRALES DE NUCLEOCAPSIDE (VIH-1 ET MOMULV), ET DE LEURS INTERACTIONS AVEC DES ACIDES NUCLEIQUES PDF Download
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Book Description
DANS UN PREMIER TEMPS, NOUS AVONS MONTRE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A HAUT CHAMP ET MODELISATION MOLECULAIRE, QUE LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP10 DU RETROVIRUS MOMULV EST CARACTERISEE PAR UNE STRUCTURE RESSEMBLANT A CELLE CONNUE POUR LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP7 DU RETROVIRUS VIH-1: LES PARTIES N- ET C-TERMINALES DE LA PROTEINE NCP10, QUI CONTIENNENT L'INFORMATION DE L'ACTIVITE HYBRIDASE, SONT FLEXIBLES ET BALAIENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL AUTOUR DU MOTIF DACTYLE CENTRAL STRUCTURE. CE REPLIEMENT CENTRAL GLOBULAIRE EST INDUIT PAR LA CHELATION D'UN ATOME DE ZINC PAR LE MOTIF CYSCYSHISCYS ET SA STRUCTURE EST SIMILAIRE A CELLES DES DEUX MOTIFS CYSCYSHISCYS DE NCP7. NOUS AVONS MONTRE ENSUITE PAR RMN QUE C'EST LE MOTIF DACTYLE DE LA PROTEINE NCP10 QUI EST IMPLIQUE DANS L'INTERACTION AVEC LA BOUCLE DE L'ANTICODON DE L'ARNT#P#R#O (VERSION ADN). DANS UN SECOND TEMPS, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DANS LE MOTIF DACTYLE N-TERMINAL DE LA PROTEINE NCP7 SE TRADUIT PAR UN REARRANGEMENT STRUCTURAL DE SON EXTREMITE C-TERMINALE. CE REARRANGEMENT ABOLIT L'ORIENTATION NATIVE DES DEUX MOTIFS DACTYLES ET DES SEQUENCES ACTIVES DE LA PROTEINE. LA MUTATION SE TRADUIT PAR UNE PERTE DES ACTIVITES HYBRIDASES DE LA PROTEINE ET REND LE VIRUS NON INFECTIEUX. EN ETUDIANT LA FORMATION DU COMPLEXE ENTRE LES DOIGTS NATIFS ET MUTE N-TERMINAUX DE LA PROTEINE NCP7 AVEC D(ACGCC), ANALOGUE D'UN DOMAINE D'ENCAPSIDATION DU GENOME, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DETRUIT LA POCHE HYDROPHOBE FORMEE PAR LE MOTIF DACTYLE NATIF ET CONDUIT A LA PERTE D'AFFINITE DE CE DOIGT MUTE POUR CET OLIGONUCLEOTIDE. LA STRUCTURE DU COMPLEXE DE LA PROTEINE NCP7 ENTIERE AVEC D(ACGCC) A ETE DETERMINEE. ELLE EST CARACTERISEE PAR L'INTERCALATION DU TRYPTOPHANE DU SECOND MOTIF DACTYLE ET EST STABILISEE PAR DE NOMBREUX CONTACTS HYDROPHOBES. EN LIAISON AVEC D'AUTRES TRAVAUX, NOUS IDENTIFIONS UNE SURFACE DE RECONNAISSANCES DES OLIGONUCLEOTIDES CHEZ NCP7, SUSCEPTIBLE DE FONDER LA SYNTHESE D'INHIBITEURS ANTIVIRAUX
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DANS UN PREMIER TEMPS, NOUS AVONS MONTRE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A HAUT CHAMP ET MODELISATION MOLECULAIRE, QUE LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP10 DU RETROVIRUS MOMULV EST CARACTERISEE PAR UNE STRUCTURE RESSEMBLANT A CELLE CONNUE POUR LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP7 DU RETROVIRUS VIH-1: LES PARTIES N- ET C-TERMINALES DE LA PROTEINE NCP10, QUI CONTIENNENT L'INFORMATION DE L'ACTIVITE HYBRIDASE, SONT FLEXIBLES ET BALAIENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL AUTOUR DU MOTIF DACTYLE CENTRAL STRUCTURE. CE REPLIEMENT CENTRAL GLOBULAIRE EST INDUIT PAR LA CHELATION D'UN ATOME DE ZINC PAR LE MOTIF CYSCYSHISCYS ET SA STRUCTURE EST SIMILAIRE A CELLES DES DEUX MOTIFS CYSCYSHISCYS DE NCP7. NOUS AVONS MONTRE ENSUITE PAR RMN QUE C'EST LE MOTIF DACTYLE DE LA PROTEINE NCP10 QUI EST IMPLIQUE DANS L'INTERACTION AVEC LA BOUCLE DE L'ANTICODON DE L'ARNT#P#R#O (VERSION ADN). DANS UN SECOND TEMPS, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DANS LE MOTIF DACTYLE N-TERMINAL DE LA PROTEINE NCP7 SE TRADUIT PAR UN REARRANGEMENT STRUCTURAL DE SON EXTREMITE C-TERMINALE. CE REARRANGEMENT ABOLIT L'ORIENTATION NATIVE DES DEUX MOTIFS DACTYLES ET DES SEQUENCES ACTIVES DE LA PROTEINE. LA MUTATION SE TRADUIT PAR UNE PERTE DES ACTIVITES HYBRIDASES DE LA PROTEINE ET REND LE VIRUS NON INFECTIEUX. EN ETUDIANT LA FORMATION DU COMPLEXE ENTRE LES DOIGTS NATIFS ET MUTE N-TERMINAUX DE LA PROTEINE NCP7 AVEC D(ACGCC), ANALOGUE D'UN DOMAINE D'ENCAPSIDATION DU GENOME, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DETRUIT LA POCHE HYDROPHOBE FORMEE PAR LE MOTIF DACTYLE NATIF ET CONDUIT A LA PERTE D'AFFINITE DE CE DOIGT MUTE POUR CET OLIGONUCLEOTIDE. LA STRUCTURE DU COMPLEXE DE LA PROTEINE NCP7 ENTIERE AVEC D(ACGCC) A ETE DETERMINEE. ELLE EST CARACTERISEE PAR L'INTERCALATION DU TRYPTOPHANE DU SECOND MOTIF DACTYLE ET EST STABILISEE PAR DE NOMBREUX CONTACTS HYDROPHOBES. EN LIAISON AVEC D'AUTRES TRAVAUX, NOUS IDENTIFIONS UNE SURFACE DE RECONNAISSANCES DES OLIGONUCLEOTIDES CHEZ NCP7, SUSCEPTIBLE DE FONDER LA SYNTHESE D'INHIBITEURS ANTIVIRAUX
Author: Sarah Bourbigot Publisher: ISBN: Category : Languages : fr Pages : 548
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Le cycle de réplication du VIH l'interaction de protéines virales avec l'ARN et l'ADN viraux. Nous avons étudié l'interaction entre Vpr ou la NCp7 et des petits oligonucleotides et le primer binding site (PBS), respectivement. Le PBS forme une tige-boucle et interagit avec la NCp7 lors de la transcription inverse, induisant un transfert de brin. Notre étude montre que la NCp7 glisse entre ses deux sites de liaison sur le PBS, déstabilisant ainsi sa structure pour faciliter le transfert de brin. Vpr interagit avec l'ADN viral et participe à son import dans le noyau des cellules. Après avoir déterminé la structure en "leucine zipper" de Vpr(52-96), nous avons montré par RMN, fluorescence et Biacore une interaction entre Vpr(52-96) et les acides nucléiques. La résolution des éléments importants pour l'interaction entre la NCp7 et Vpr et leurs cibles nucléotidiques, pourrait être utilisée dans le cadre de la recherche d'agents anti-viraux.
Author: HELENE.. DEMENE
Author: HELENE.. DEMENE
Author: Sarah Bourbigot