ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURATION DE PEPTIDES LORS D'INTERACTIONS DANS LEUR CONTEXTE BIOLOGIQUE PDF Download
Are you looking for read ebook online? Search for your book and save it on your Kindle device, PC, phones or tablets. Download ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURATION DE PEPTIDES LORS D'INTERACTIONS DANS LEUR CONTEXTE BIOLOGIQUE PDF full book. Access full book title ETUDE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE LA STRUCTURATION DE PEPTIDES LORS D'INTERACTIONS DANS LEUR CONTEXTE BIOLOGIQUE by MARC.. ANDRIEUX. Download full books in PDF and EPUB format.
Book Description
DANS LES CAS OU LEUR TAILLE TROP IMPORTANTE INTERDIT LES ETUDES PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE PROTEINES, ON PEUT SE SERVIR DE PEPTIDES POUR ETUDIER DES CONFORMATIONS LOCALES. UN PEPTIDE PLACE DANS DES CONDITIONS EXPERIMENTALES MODELISANT SON ENVIRONNEMENT BIOLOGIQUE PEUT PRESENTER UNE STRUCTURE BIEN DEFINIE. DANS LE CAS DU RECEPTEUR D3 A LA DOPAMINE, NOUS AVONS MONTRE QUE LA ZONE IMPLIQUEE DANS LE COUPLAGE AUX PROTEINES G PRESENTAIT UNE CONFORMATION EN ALPHA-HELICE LORS DE L'INTERACTION AVEC DES MICELLES DE DODECYL SULFATE DE SODIUM UTILISEES COMME MODELE DE MEMBRANE CELLULAIRE. IL EST POSSIBLE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE D'OBSERVER LA STRUCTURATION TRANSITOIRE D'UN PEPTIDE LORS D'UNE INTERACTION. UN MUTANT DE DELETION DE LA PHOSPHOGLYCERATE KINASE PRESENTE UNE RESTAURATION DE L'ACTIVITE CATALYTIQUE PAR COMPLEMENTATION AVEC UN PEPTIDE CORRESPONDANT A LA ZONE DELETEE. CE PEPTIDE EST EN ECHANGE ENTRE LE SITE DE FIXATION SUR LA PROTEINE ET LA SOLUTION. EN UTILISANT LE PHENOMENE D'EFFET NUCLEAIRE OVERHAUSER TRANSFERE, LA STRUCTURE DU PEPTIDE DANS L'ETAT LIE A ETE DETERMINEE. LA STRUCTURE DE CE FRAGMENT EST PROCHE DE CELLE ADOPTEE DANS LA STRUCTURE DE LA PHOSPHOGLYCERATE KINASE NATIVE TELLE QU'ELLE A ETE DETERMINEE PAR RADIOCRISTALLOGRAPHIE, EN PARTICULIER DANS LA ZONE CORRESPONDANT A L'HELICE QUATORZE
Book Description
DANS LES CAS OU LEUR TAILLE TROP IMPORTANTE INTERDIT LES ETUDES PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE DE PROTEINES, ON PEUT SE SERVIR DE PEPTIDES POUR ETUDIER DES CONFORMATIONS LOCALES. UN PEPTIDE PLACE DANS DES CONDITIONS EXPERIMENTALES MODELISANT SON ENVIRONNEMENT BIOLOGIQUE PEUT PRESENTER UNE STRUCTURE BIEN DEFINIE. DANS LE CAS DU RECEPTEUR D3 A LA DOPAMINE, NOUS AVONS MONTRE QUE LA ZONE IMPLIQUEE DANS LE COUPLAGE AUX PROTEINES G PRESENTAIT UNE CONFORMATION EN ALPHA-HELICE LORS DE L'INTERACTION AVEC DES MICELLES DE DODECYL SULFATE DE SODIUM UTILISEES COMME MODELE DE MEMBRANE CELLULAIRE. IL EST POSSIBLE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE D'OBSERVER LA STRUCTURATION TRANSITOIRE D'UN PEPTIDE LORS D'UNE INTERACTION. UN MUTANT DE DELETION DE LA PHOSPHOGLYCERATE KINASE PRESENTE UNE RESTAURATION DE L'ACTIVITE CATALYTIQUE PAR COMPLEMENTATION AVEC UN PEPTIDE CORRESPONDANT A LA ZONE DELETEE. CE PEPTIDE EST EN ECHANGE ENTRE LE SITE DE FIXATION SUR LA PROTEINE ET LA SOLUTION. EN UTILISANT LE PHENOMENE D'EFFET NUCLEAIRE OVERHAUSER TRANSFERE, LA STRUCTURE DU PEPTIDE DANS L'ETAT LIE A ETE DETERMINEE. LA STRUCTURE DE CE FRAGMENT EST PROCHE DE CELLE ADOPTEE DANS LA STRUCTURE DE LA PHOSPHOGLYCERATE KINASE NATIVE TELLE QU'ELLE A ETE DETERMINEE PAR RADIOCRISTALLOGRAPHIE, EN PARTICULIER DANS LA ZONE CORRESPONDANT A L'HELICE QUATORZE
Book Description
Les fonctions spécifiques des protéines résultent de leurs caractéristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) est l'une des principales techniques apportant ces deux types d'informations, tant pour de petits peptides que pour des protéines plus imposantes. Cependant, les stratégies d'études se différencient selon la taille des biomolécules. Durant mon travail de thèse, je me suis attaché à l'étude structurale par spectrométrie RMN de deux types de molécules intervenant dans deux contextes biologiques différents.Le premier contexte biologique abordé est celui du métabolisme du fer chez les bactéries Gram-négatif. Les études structurales de deux sidérophores peptidiques bactériens sont présentées : l'azoverdine d'Azomonas macrocytogenes ATCC 12 334 et la pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15 692. Le but de ces études est la compréhension du mécanisme de reconnaissance spécifique complexe métallique sidérophore/récepteur membranaire. Nous avons adapté à l'étude de ces peptides des méthodes utilisées sur les protéines. Ceci comprend une séquence de type HNCA utilisée en abondance naturelle de 13C et l'utilisation des couplages dipolaires résiduels (RDC). Nous avons également étudié le cas de plusieurs conformères en échange chimique intermédiaire.Le second contexte biologique abordé est celui de la transcription et de la réparation de l'ADN via l'étude structurale et dynamique de trois domaines de sous-unités du facteur humain de transcription/réparation TFIIH : MAT1, p44 et p62. La première partie décrit la détermination structurale du domaine RING C3HC4 de la sous-unité MAT1. La seconde partie présente une étude sur la dynamique et les propriétés d'échange métallique du domaine RING C8 de la sous-unité p44. Enfin, la troisième partie démontre l'apport des contraintes orientationnelles issues des RDC dans l'affinement des structures tridimensionnelles du domaine PH de la sous-unité p62.
Author: Bruno Kieffer Publisher: ISBN: Category : Languages : fr Pages :
Book Description
LA RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) EST UNE METHODE DE CHOIX POUR L'ETUDE DE PEPTIDES DE PETITES ET MOYENNES TAILLES IMPLIQUES DANS DES PROCESSUS DE RECONNAISSANCE INTERMOLECULAIRE. LA COMPREHENSION DE CES MECANISMES DE RECONNAISSANCE FAIT INTERVENIR NON SEULEMENT LA STRUCTURE DES MOLECULES EN PRESENCE, MAIS AUSSI LEUR CAPACITE D'ADAPTATION CONFORMATIONNELLE QUI EST RELIEE A LA FLEXIBILITE DE CES MOLECULES. L'ETUDE ET LA QUANTIFICATION DES PHENOMENES DE RELAXATION ENTRE SPINS A L'INTERIEUR D'UN PEPTIDE PERMET D'ACCEDER A DES INFORMATIONS STRUCTURALES ET DYNAMIQUES. CEPENDANT, LA COMPLEXITE DES MECANISMES DE RELAXATION OU LA FAIBLE SENSIBILITE DE NOYAUX COMME LE CARBONE 13 RENDENT LA DETERMINATION DE CES PARAMETRES DIFFICILE. NOUS AVONS DEVELOPPE DES METHODES SPECTROSCOPIQUES ET INFORMATIQUES PERMETTANT DE QUANTIFIER ET D'ANALYSER CES PARAMETRES DE RELAXATION. NOUS AVONS APPLIQUE CES METHODES A L'ANALYSE DE LA STRUCTURE ET DE LA DYNAMIQUE DE DEUX TYPES DE PEPTIDES. D'UNE PART, NOUS AVONS MODELISE LA STRUCTURE ET LA FLEXIBILITE DE DEUX PEPTIDES CYCLIQUES MIMANT UN SITE ANTIGENIQUE DE L'HEMAGGLUTININE DU VIRUS DE LA GRIPPE. D'AUTRE PART, NOUS NOUS INTERESSES A LA STRUCTURE D'UN TETRAPEPTIDE ISSU DE LA FIBRONECTINE ET IMPLIQUE DANS LE PHENOMENE D'ADHESION CELLULAIRE
Book Description
DANS UNE PREMIERE ETUDE J'AI ENTREPRIS L'ANALYSE CONFORMATIONNELLE DE PEPTIDES ISSUS DU DOMAINE D'INTERACTION DES ADENYLATES CYCLASES DE BORDETELLA PERTUSSIS ET DE BACILLUS ANTHRACIS, AVEC LA CALMODULINE. LES RESULTATS OBTENUS SUGGERENT QUE CHACUN DE CES PEPTIDES A TENDANCE A SE REPLIER EN HELICE- AMPHIPHILE BASIQUE, PROPOSEE COMME MOTIF STRUCTURAL POUR L'INTERACTION AVEC LA CALMODULINE. AFIN DE CONFIRMER CE MODELE D'INTERACTION, J'AI ENTREPRIS L'ETUDE CONFORMATIONNELLE D'UN PEPTIDE MODELE CONSTRUIT POUR FORMER UNE HELICE- AMPHIPHILE BASIQUE. L'ANALYSE COMBINEE DES EXPERIENCES RMN HOMO- ET HETERONUCLEAIRES ONT DE PLUS PERMIS L'IDENTIFICATION DU SITE D'INTERACTION SUR LA CALMODULINE. DANS UNE SECONDE ETUDE NOUS AVONS CARACTERISER LA CONFORMATION D'UN PEPTIDE ANTIGENIQUE DE ECHINOCOCCUS GRANULOSUS. LES DONNEES SPECTROSCOPIQUES OBTENUES SUR LE PEPTIDE SUGGERENT FORTEMENT LA PRESENCE DE TROIS TOURS D'HELICE-. NOUS AVONS TENTE DE STABILISER L'ORGANISATION HELICOIDALE DU PEPTIDE AFIN D'AUGMENTER L'ACTIVITE BIOLOGIQUE. TOUTEFOIS, LES ETUDES CONJOINTES PAR RMN ET PAR DC MONTRENT QUE LA STABILISATION HELICOIDALE EST FORTEMENT REDUITE
Book Description
CE TRAVAIL PRESENTE L'ETUDE PAR SPECTROSCOPIE DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE D'UNE FAMILLE DE PEPTIDES VASOCONSTRICTEURS, LES ENDOTHELINES, ET DE LEUR PRECURSEUR. LES TECHNIQUES UTILISEES SONT DES CORRELATIONS HOMONUCLEAIRES BIDIMENSIONNELLES. L'ANALYSE SEMI-QUANTITATIVE D'EFFETS OVERHAUSER NUCLEAIRES PERMET DE CALCULER LES STRUCTURES TRI-DIMENSIONNELLES DES ENDOTHELINES. LES PEPTIDES NATIFS COMPORTENT 21 ACIDES AMINES ET PRESENTENT TROIS CARACTERISTIQUES SECONDAIRES: UN COUDE ENTRE LES RESIDUS 5 A 8, UNE HELICE QUI ENGAGE LES RESIDUS 9 A 15 ET UN REPLI DU SEGMENT C-TERMINAL (RESIDUS 16 A 21) SUR LA PARTIE CYCLIQUE DE LA METHODE. IL APPARAIT UNE POCHE HYDROPHOBE QUI STABILISE LE REPLI DE L'HEXAPEPTIDE C-TERMINAL, CONFERANT A LA MOLECULE UN ASPECT GLOBULAIRE. DANS LE CAS OU LES QUATRE RESIDUS CYSTEINYL DE L'ENDOTHELINE-1 SONT REMPLACES PAR DES RESIDUS ALANYL, LA RIGIDITE DE LA MOLECULE DIMINUE CONSIDERABLEMENT, MAIS LA FORME GENERALE GLOBULAIRE DU PEPTIDE EST CONSERVEE, MEME SI HELICE ET COUDE NE SONT PLUS IDENTIFIABLES. L'IMPORTANCE DU RESIDU TRYPTOPHANYL EST DEMONTREE PAR L'ETUDE D'UN ANALOGUE DANS LEQUEL LE RESIDU CARBOXY-TERMINAL EST REMPLACE PAR LA CYCLOHEXYLALANINE, ET POUR LEQUEL ON N'OBSERVE PLUS LE REPLI DE L'HEXAPEPTIDE C-TERMINAL. NOS RESULTATS CONCERNANT LA PRO-ENDOTHELINE, PEPTIDE DE 38 ACIDES AMINES, MONTRENT QUE LA PARTIE C-TERMINALE DU PRECURSEUR EST ESSENTIELLEMENT FLEXIBLE EN SOLUTION ET QU'ELLE N'ADOPTE PAS DE STRUCTURE DEFINIE. LES CARACTERISTIQUES DE LA PARTIE CYCLIQUE DE LA MOLEUCLE SONT PROCHES DE CELLES OBSERVEES POUR L'ENDOTHELINE-1. UNE ETUDE PAR MODELISATION MOLECULAIRE PERMET PAR AILLEURS DE SYNTHETISER DES ANALOGUES CYCLIQUES DU REPLI CARBOXYTERMINAL DES ENDOTHELINES, QUI VALIDENT NOTRE HYPOTHESE RELATIVE A L'IMPLICATION DU REPLI CARBOXYTERMINAL DES ENDOTHELINES DANS LE PROCESSUS DE LIAISON AU RECEPTEUR
Book Description
LA CONNAISSANCE DE LA CONFORMATION MEMBRANAIRE D'UN NEUROPEPTIDE PEUT APPORTER DES INFORMATIONS IMPORTANTES SUR LE MODELE RECEPTEUR-PEPTIDE AINSI QUE SUR LA RELATION STRUCTURE-ACTIVITE. NOUS AVONS UTILISE UNE TECHNIQUE DE RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN), LE NOE TRANSFERE (TRNOE), QUI NOUS PERMET DE DETERMINER LA CONFORMATION DE PEPTIDES DANS DES LIPOSOMES. CES EXPERIENCES ONT ETE EFFECTUEES EN PRESENCE DE LIPOSOMES PERDEUTERIES. POUR CELA, NOUS AVONS DU METTRE AU POINT LA SYNTHESE TOTALE DE DIFFERENTES CLASSES DE PHOSPHOLIPIDES PERDEUTERIES: LA PHOSPHATIDYLCHOLINE, LE PHOSPHATIDYLGLYCEROL, L'ACIDE PHOSPHATIDIQUE ET LA PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE. LES TACHYKININES, UNE FAMILLE DE NEUROPEPTIDES IMPLIQUES DANS UN MULTITUDE D'EFFETS PHYSIOLOGIQUES, ONT ETE CHOISIES POUR LES ETUDES PAR RMN. DES AGONISTES SPECIFIQUES DE DEUX DES RECEPTEURS DES TACHYKININES ONT ETE ETUDIES EN SOLUTION AQUEUSE ET EN PRESENCE DE LIPOSOMES: LA SUBSTANCE P ET LE SENKTIDE (ANALOGUE ACTIF DE LA NEUROKININE B) POUR LES RECEPTEURS NK-1 ET NK-3 RESPECTIVEMENT. L'UTILISATION DE LA RMN 2D A PERMIS D'ATTRIBUER LES SPECTRES PROTONS DES PEPTIDES ET DE DEMONTRER, QU'ILS NE POSSEDENT AUCUNE CONFORMATION PREFERENTIELLE DANS L'EAU. PAR CONTRE, LES DEUX PEPTIDES SE STRUCTURENT EN PRESENCE DE MEMBRANES. LES CONFORMATIONS MEMBRANAIRES DE LA SUBSTANCE P ET DU SENKTIDE ONT PU ETRE DETERMINEES A PARTIR DES SPECTRES TRNOE EN DEUX DIMENSIONS EN COMBINAISON AVEC DES CALCULS DE LA GEOMETRIE DE DISTANCES. CES STRUCTURES ONT ETE COMPAREES AVEC DES DONNEES DE LA LITTERATURE ET NOUS AVONS DISCUTE LEUR SIGNIFICATION BIOLOGIQUE
Book Description
DANS UN PREMIER TEMPS, NOUS AVONS MONTRE, PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE A HAUT CHAMP ET MODELISATION MOLECULAIRE, QUE LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP10 DU RETROVIRUS MOMULV EST CARACTERISEE PAR UNE STRUCTURE RESSEMBLANT A CELLE CONNUE POUR LA PROTEINE DE NUCLEOCAPSIDE NCP7 DU RETROVIRUS VIH-1: LES PARTIES N- ET C-TERMINALES DE LA PROTEINE NCP10, QUI CONTIENNENT L'INFORMATION DE L'ACTIVITE HYBRIDASE, SONT FLEXIBLES ET BALAIENT L'ESPACE CONFORMATIONNEL AUTOUR DU MOTIF DACTYLE CENTRAL STRUCTURE. CE REPLIEMENT CENTRAL GLOBULAIRE EST INDUIT PAR LA CHELATION D'UN ATOME DE ZINC PAR LE MOTIF CYSCYSHISCYS ET SA STRUCTURE EST SIMILAIRE A CELLES DES DEUX MOTIFS CYSCYSHISCYS DE NCP7. NOUS AVONS MONTRE ENSUITE PAR RMN QUE C'EST LE MOTIF DACTYLE DE LA PROTEINE NCP10 QUI EST IMPLIQUE DANS L'INTERACTION AVEC LA BOUCLE DE L'ANTICODON DE L'ARNT#P#R#O (VERSION ADN). DANS UN SECOND TEMPS, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DANS LE MOTIF DACTYLE N-TERMINAL DE LA PROTEINE NCP7 SE TRADUIT PAR UN REARRANGEMENT STRUCTURAL DE SON EXTREMITE C-TERMINALE. CE REARRANGEMENT ABOLIT L'ORIENTATION NATIVE DES DEUX MOTIFS DACTYLES ET DES SEQUENCES ACTIVES DE LA PROTEINE. LA MUTATION SE TRADUIT PAR UNE PERTE DES ACTIVITES HYBRIDASES DE LA PROTEINE ET REND LE VIRUS NON INFECTIEUX. EN ETUDIANT LA FORMATION DU COMPLEXE ENTRE LES DOIGTS NATIFS ET MUTE N-TERMINAUX DE LA PROTEINE NCP7 AVEC D(ACGCC), ANALOGUE D'UN DOMAINE D'ENCAPSIDATION DU GENOME, NOUS AVONS MONTRE QUE LA MUTATION DE L'HISTIDINE EN CYSTEINE DETRUIT LA POCHE HYDROPHOBE FORMEE PAR LE MOTIF DACTYLE NATIF ET CONDUIT A LA PERTE D'AFFINITE DE CE DOIGT MUTE POUR CET OLIGONUCLEOTIDE. LA STRUCTURE DU COMPLEXE DE LA PROTEINE NCP7 ENTIERE AVEC D(ACGCC) A ETE DETERMINEE. ELLE EST CARACTERISEE PAR L'INTERCALATION DU TRYPTOPHANE DU SECOND MOTIF DACTYLE ET EST STABILISEE PAR DE NOMBREUX CONTACTS HYDROPHOBES. EN LIAISON AVEC D'AUTRES TRAVAUX, NOUS IDENTIFIONS UNE SURFACE DE RECONNAISSANCES DES OLIGONUCLEOTIDES CHEZ NCP7, SUSCEPTIBLE DE FONDER LA SYNTHESE D'INHIBITEURS ANTIVIRAUX
Author: Abdesslem Khiat Publisher: National Library of Canada = Bibliothèque nationale du Canada ISBN: 9780612154438 Category : Languages : fr Pages : 274
Book Description
LE BUT DE CETTE THESE EST DE DETERMINER LA STRUCTURE SECONDAIRE DE LA PARTIE C-TERMINALE DE LA NEUROTENSINE. AU COURS DE CE TRAVAIL, NOUS AVONS ETUDIE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) HUIT HEXAPEPTIDES ANALOGUES DE LA NEUROTENSINE. L'UTILISATION COMBINEE DES TECHNIQUES RMN A UNE ET DEUX DIMENSIONS POUR CES PETITS PEPTIDES NOUS ONT CONDUIT A LA MISE EN EVIDENCE DE L'EXISTENCE DE PLUSIEURS CONFORMERES EN EQUILIBRE. TOUTEFOIS, AC8-13NT ET JMV458, SEMBLES POSSEDER EN SOLUTION DANS L'EAU UN CONFORMERE PRIVILEGIER QUI PEUT ETRE UNE HELICE OU UN COUDE BETA DE TYPE DEUX POUR JMV458 ET DE TYPE UN, UN PRIME OU DEUX PRIME POUR AC8-13NT. LES DONNEES RMN ONT ETE PAR LA SUITE MISES A PROFIT POUR REALISER L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE CES DEUX PEPTIDES. NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE POUR LE PEPTIDE AC8-13NT ETUDIE EN SOLUTION DANS L'EAU UN CONFORMERE QUI PRESENTE L'EBAUCHE D'UN COUDE BETA METTANT EN JEU LES QUATRE DERNIERS RESIDUS. NOUS AVONS MONTRE QUE CE MEME PEPTIDE POSSEDE EN SOLUTION DANS LE METHANOL UNE STRUCTURE EN COUDE BETA DE TYPE UN LEGEREMENT DEFORMEE STABILISEE PAR UNE LIAISON HYDROGENE (4 1) ENTRE LE CARBONYLE DE LA PROLINE ET LE PROTON AMIDE DE LA LEUCINE. L'AUTRE PEPTIDE ETUDIE PAR MODELISATION, JMV458 QUI DIFFERE DE AC8-13NT PAR LA NATURE DU RESIDU EN POSITION QUATRE, NE POSSEDE PAS DE STRUCTURE DEFINIE EN SOLUTION DANS L'EAU
Author: François Macquaire Publisher: ISBN: Category : Languages : fr Pages : 205
Book Description
L'OBJET GENERAL DE CE TRAVAIL EST L'ETUDE DES PROCESSUS DE STRUCTURATION INDUITS PAR UNE INTERFACE MEMBRANAIRE SUR LA CONFORMATION DE PEPTIDES. DES PEPTIDES ET LIPOPEPTIDES ONT ETE SYNTHETISES ET LEUR CONFORMATION ETUDIEE PAR RESONANCE MAGNETIQUE NUCLEAIRE (RMN) DES PROTONS, DANS DES SOLVANTS ORGANIQUES AINSI QU'EN SOLUTION AQUEUSE, EN ABSENCE ET EN PRESENCE DE MICELLES DE DODECYLPHOSPHOCHOLINE DEUTEREES. LA PREMIERE PARTIE DE CE TRAVAIL EST CONSACREE A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE D'UN PEPTIDE MODELE KGRKDG ET DU LIPOPEPTIDE CORRESPONDANT, OBTENU PAR COUPLAGE AVEC UN GROUPEMENT LIPIDIQUE PAR L'INTERMEDIAIRE DE LA CHAINE LATERALE DE LA LYSINE. EN SOLUTION AQUEUSE, LE PEPTIDE LIBRE EST ESSENTIELLEMENT DESORDONNE, Y COMPRIS EN PRESENCE DE MICELLES. ANCRE A L'INTERFACE MEMBRANAIRE, LE PEPTIDE ADOPTE UNE CONFORMATION PREFERENTIELLE DE TYPE TURN. IL NOUS A AUSSI ETE POSSIBLE DE DETERMINER LA CONFORMATION PRECISE DU FRAGMENT DIACYL-GLYCERIQUE DANS UN ENVIRONNEMENT LIPIDIQUE ET ETABLIR L'ORIENTATION MOYENNE DU FRAGMENT PEPTIDIQUE PAR RAPPORT A L'INTERFACE MICELLAIRE. LA SECONDE PARTIE DE CE TRAVAIL EST CONSACREE A L'ETUDE CONFORMATIONNELLE DE FRAGMENTS PEPTIDIQUES ISSUES DE L'ANNEXINE I. LES ANNEXINES SONT UNE FAMILLE DE PROTEINES LIANT SPECIFIQUEMENT LES IONS CALCIUM ET LES PHOSPHOLIPIDES ET DONT LA SEQUENCE PRIMAIRE FORTEMENT SYMETRIQUE, AUTORISE UNE ETUDE PAR FRAGMENTS. LA CONFORMATION DE DEUX PEPTIDES DE SYNTHESE F1(18AA) ET F2(32AA), REVELEE PAR RMN, EST TRES PROCHE DE CELLE OBSERVEE DANS LE CRISTAL: BOUCLE-HELICE POUR F1 ET HELICE-BOUCLE-HELICE POUR F2. EN PRESENCE DE MICELLES, LA CONFORMATION PREFERENTIELLE (HELICES ET BOUCLE) DU FRAGMENT F2 EST STABILISEE ET QUELQUES ELEMENTS DE STRUCTURES TERTIAIRES (CONTACTS ENTRE HELICES) SONT DETECTES. L'INFLUENCE DU CALCIUM SUR LA CONFORMATION DU FRAGMENT F2 CONSISTE A STRUCTURER LA BOUCLE CE QUI INDUIT UNE STABILISATION DES DEUX HELICES, PROBABLEMENT DUE A L'AUGMENTATION DES CONTACTS ENTRE HELICES
Author: MARC.. ANDRIEUX
Author: MARC.. ANDRIEUX
Author: Emeric Wasielewski
Author: Bruno Kieffer
Author: BENEDICTE.. PRECHEUR-AGULHON
Author: PATRICK.. BORTMANN
Author: Beate Bersch
Author: HELENE.. DEMENE![Structures tridimensionnelles de peptides par RMN et modélisation moléculaire [microforme] PDF](https://books.google.com/books/content/images/frontcover/-ZBCQwAACAAJ?fife=w80-h100)
Author: Abdesslem Khiat
Author: LAURENCE.. CONRAUX
Author: François Macquaire