Book Description
Effets du polymorphisme de la caséine alpha s1 sur la composition du lait et sur la structure de ses éléments figurés (micelles de caséines et globules gras) chez la chèvre Dans l'espèce caprine, le locus de la caséine alpha s1 présente un haut degré de polymorphisme (19 allèles) associé à une variabilité expressionnelle importante (0-7g/l). Les conséquences déjà observées sur les caractéristiques du lait et sur son comportement technologique pourraient provenir d'une perturbation de la sécrétion et de la structuration de ses constituants. Afin de mieux comprendre les effets de ce polymorphisme sur les processus de sécrétion du lait et sur ses caractéristiques physico-chimiques, nous avons comparé des laits de chèvres homozygotes pour des allèles différents de caséine alpha s1, choisis pour exacerber l'effet quantitatif de la protéine. Des effets significatifs sont apparus en termes de composition des laits, de caractéristiques des globules gras et d'organisation structurale des micelles de caséines. Les aspects physiologie de la glande mammaire et aptitudes technologiques et nutritionnelles des laits sont abordés.
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Cette étude a été entreprise afin de tenter de mieux comprendre l'effet du chauffage sur les aptitudes du lait à sa transformation en yaourts ou en fromages. Dans un premier temps, nous avons étudié l'effet du chauffage sur la structure et la composition en protéines de la micelle de caséine. Il ressort de nos investigations que le chauffage provoque une augmentation puis une stagnation du diamètre de la micelle de caséine, obtenue pour des températures supérieures à 90°C. Ces modifications peuvent être reliées à la fixation à la micelle d'une protéine sérique : la -lactoglobuline. De plus, la quantité de -lactoglobuline fixée à la micelle augmente avec la température de chauffage, jusqu'à une valeur limite. Cette limite est atteinte à des températures supérieures ou égales à 90°C et correspond à la fixation à la micelle d'environ 65% de la -lactoglobuline initialement présente dans le lait. La raison de cet arrêt de la fixation serait la valeur 6,2 prise par le pH du lait à ces températures. L'étude de la qualité des gels acides et présure issus du lait chauffé suggèrent un lien entre les modifications de la micelle induites par le chauffage et les propriétés physico-chimiques des gels. Ainsi, il semblerait que le facteur déterminant l'amélioration des gels acides soit la quantité de -lactoglobuline fixée à la micelle par chauffage. Toutefois, ce seul critère ne suffit pas à expliquer les modifications des aptitudes à la coagulation par la présure des laits chauffés. L'étude des gels acides et présure issus des mélanges chauffés contenant des quantités variables de protéines sériques et de caséines permet de suggérer que la micelle de caséine et ses modifications induites par le chauffage n'est pas le seul élément intervenant dans les propriétés du réseau gélifié. Les protéines sériques jouent également un rôle important. En revanche, la micelle de caséine reste l'élément essentiel intervenant dans la coagulation par la présure.
Author: Anthony M. Ventimiglia Publisher: ISBN: 9781621001294 Category : Casein Languages : en Pages : 0
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Casein is the name for a family of related phosphoprotein proteins. These proteins are commonly found in mammalian milk, making up 80% of the proteins in cow milk and between 60% and 65% of the proteins in human milk. Casein has a wide variety of uses, from being a major component of cheese, to use as a food additive, to a binder for safety matches. In this book, the authors present topical research in the study of the production, uses and health effects of casein, including the technological aspects of caseins of goat and sheep milk; the use of casein and casein-derived proteins as agents to inhibit dental erosion; the genetics of caseins in domestic ruminants; mineral carriers and potential nutraceuticals of casein phosphopeptides; caseins in traditional Portuguese cheeses; using casein protein for microspheres' synthesis, encapsulation drug and textile coatings and the antimicrobial activities of casein and other milk proteins.
Author: Carole Neveu
Author: Jean-François Fairise
Author: Anthony M. Ventimiglia