Développement de biocapteurs ampérométriques pour la détermination de l'activité de la transcétolase et pour la détection d'inhibiteurs de cette enzyme PDF Download
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Book Description
Depuis peu, des travaux ont montré que chez l'Homme, la transcétolase (TK, EC 2.2.1.1.) dont le cofacteur est la thiamine diphosphate (forme active de la vitamine B1), est une enzyme impliquée dans de nombreuses maladies telles que, le diabète, certains cancers, ou encore des maladies neurologiques, comme le syndrome de Wernicke-Korsakoff et la maladie d'Alzheimer. Pour des applications thérapeutiques, des inhibiteurs spécifiques de cette enzyme sont actuellement conçus et synthétisés dans les milieux académiques et industriels. Afin de déterminer l'activité de la TK (dans un but de diagnostic) d'une part, et de détecter des inhibiteurs potentiels de cette enzyme (dans un but thérapeutique) d'autre part, il est nécessaire de disposer de tests alliant rapidité, sensibilité et faible coût. Nous avons envisagé d'utiliser des biocapteurs ampérométriques qui combinent l'ensemble de ces avantages, et qui, de plus, n'ont jamais été mis en oeuvre avec la TK. Pour la détermination de l'activité des TK d'E. coli et humaine libres en solution, nous avons tout d'abord élaboré un premier biocapteur à galactose oxydase (GAOx, EC 1.1.3.9), dans lequel cette enzyme est immobilisée sur la laponite. Puis, dans le but de detecter des inhibiteurs de la TK, avec un système réutilisable, nous avons developpé un biocapteur à GAOx-TK d'E. coli, les deux enzymes étant co-immobilisées à la surface de l'électrode. Pour cela la TK a été immobilisée dans des Hydroxydes Doubles Lamellaires (HDL). Ce biocapteur bicouche et bi-enzymatique GAOx-TK, nous a permis d'évaluer l'effet d'inhibiteurs, tels que différents analogues du cofacteur et de substrats pris comme modèles.
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Depuis peu, des travaux ont montré que chez l'Homme, la transcétolase (TK, EC 2.2.1.1.) dont le cofacteur est la thiamine diphosphate (forme active de la vitamine B1), est une enzyme impliquée dans de nombreuses maladies telles que, le diabète, certains cancers, ou encore des maladies neurologiques, comme le syndrome de Wernicke-Korsakoff et la maladie d'Alzheimer. Pour des applications thérapeutiques, des inhibiteurs spécifiques de cette enzyme sont actuellement conçus et synthétisés dans les milieux académiques et industriels. Afin de déterminer l'activité de la TK (dans un but de diagnostic) d'une part, et de détecter des inhibiteurs potentiels de cette enzyme (dans un but thérapeutique) d'autre part, il est nécessaire de disposer de tests alliant rapidité, sensibilité et faible coût. Nous avons envisagé d'utiliser des biocapteurs ampérométriques qui combinent l'ensemble de ces avantages, et qui, de plus, n'ont jamais été mis en oeuvre avec la TK. Pour la détermination de l'activité des TK d'E. coli et humaine libres en solution, nous avons tout d'abord élaboré un premier biocapteur à galactose oxydase (GAOx, EC 1.1.3.9), dans lequel cette enzyme est immobilisée sur la laponite. Puis, dans le but de detecter des inhibiteurs de la TK, avec un système réutilisable, nous avons developpé un biocapteur à GAOx-TK d'E. coli, les deux enzymes étant co-immobilisées à la surface de l'électrode. Pour cela la TK a été immobilisée dans des Hydroxydes Doubles Lamellaires (HDL). Ce biocapteur bicouche et bi-enzymatique GAOx-TK, nous a permis d'évaluer l'effet d'inhibiteurs, tels que différents analogues du cofacteur et de substrats pris comme modèles.
Author: Ivan Kucherenko Publisher: ISBN: Category : Languages : fr Pages : 0
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Les biocapteurs sont des moyens d'analyse en plein essor à la fois rapides, sélectifs et peu coûteux applicables à des domaines extrêmement variés (environnement, santé, agroalimentaire,...). Dans ce type d'outil, un élément sensible de nature biologique (anticorps, enzyme, microorganisme, ADN...) doté d'un pouvoir de reconnaissance pour un analyte ou un groupe d'analytes est associé à un transducteur pouvant être de type électrochimique, optique ou thermique.Dans ce travail, nous nous sommes intéressés au développement de trois biocapteurs pour la détection de substances biologiquement actives. Le premier permet la détermination simultanée de l'adénosine triphosphate (ATP) et du glucose par ampérométrie, le deuxième celle de la créatine kinase, et le troisième est un biocapteur conductimétique pour la quantification de l'ATP. Dans les deux premiers biocapteurs, deux enzymes (l'hexokinase et la glucose oxydase) sont immobilisées à la surface de microélectrodes constituées d'un disque de platine. Le troisième biocapteur est basé sur l'immobilisation de l'hexokinase sur des microélectrodes interdigitées en or. L'immobilisation est réalisée dans tous les cas par co-réticulation des enzymes en présence d'albumine de sérum bovin à l'aide de glutaraldehyde. Les caractéristiques analytiques des biocapteurs ont été déterminées et différentes procédures ont été développées pour l'analyse d'échantillons réels. Les biocapteurs ont pu être appliqués avec succès à la quantification de l'ATP, du glucose et de la créatine kinase dans des préparations pharmaceutiques et du sérum sanguin.
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LES CAPTEURS AMPEROMETRIQUES CONSTITUENT UNE VOIE SEDUISANTE DE DOSAGE DE SUBSTRATS DANS LE CONTROLE DES PROCEDES DE FERMENTATION, DE CULTURE CELLULAIRE, OU ENCORE DANS LES DOMAINES DE L'AGRO-ALIMENTAIRE OU DE LA MEDECINE. CES CAPTEURS ASSOCIENT UNE PARTIE BIOLOGIQUE SENSIBLE, CONSTITUEE D'UNE OU PLUSIEURS ENZYMES, AU TRANSDUCTEUR PHYSIQUE QU'EST L'ELECTRODE. PLUSIEURS VOIES DE CONFINEMENT DES ENZYMES PRES DE L'ELECTRODE ONT ETE EXPLOREES, REPOSANT SUR UNE DEMARCHE PHYSICO-CHIMIQUE. DEUX CAPTEURS BIENZYMATIQUES, AVEC LES ENZYMES CONFINEES PRES DE L'ELECTRODE PAR UNE MEMBRANE DE CELLOPHANE, ONT ETE MIS AU POINT, L'UN SELECTIF DE L'ION D-LACTATE, L'AUTRE DE L'ION L-GLUTAMATE. LES DEUX ENZYMES UTILISEES SONT, POUR LE PREMIER, UNE D-LACTATE DESHYDROGENASE ET UNE DIAPHORASE, ET POUR LE SECOND, UNE L-GLUTAMATE DESHYDROGENASE ET UNE DIAPHORASE. LA GAMME DE LINEARITE EN SUBSTRAT ACCESSIBLE S'ETEND, DANS LES DEUX CAS, DE QUELQUES DIZAINES DE MICROMOLAIRES A QUELQUES MILLIMOLAIRES. DANS LE CAS DU CAPTEUR SELECTIF DE L'ION L-GLUTAMATE, L'ASSOCIATION D'UNE TROISIEME ENZYME, UNE GLUTAMATE OXALOACETATE TRANSAMINASE, PERMET D'EXPLOITER LE PHENOMENE D'AMPLIFICATION ENZYMATIQUE, ET D'ABAISSER LE SEUIL DE DETECTION D'UN FACTEUR CINQ ENVIRON. CES CAPTEURS PERMETTENT D'EFFECTUER DES DOSAGES, SUR UNE PERIODE D'UN MOIS. LA DEUXIEME CONSEQUENCE DE CE TRAVAIL EST L'AMELIORATION DES PERFORMANCES DU CAPTEUR SPECIFIQUE DE L'ION L-LACTATE UTILISANT UNE L-LACTATE DESHYDROGENASE DE LEVURE FIXEE SUR UNE MEMBRANE POLYMERIQUE PREACTIVEE. LA STABILITE OPERATIONNELLE EST DANS CE CAS DE L'ORDRE DE QUATRE MOIS, ET LE SEUIL DE DETECTION EST ABAISSE D'UN FACTEUR CENT, PERMETTANT LA DETECTION DE CONCENTRATION DE L-LACTATE EGALE A QUELQUES MICROMOLAIRES
Author: Najwa Ben Oujji Publisher: ISBN: Category : Languages : fr Pages : 162
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Ce travail a permis le développement d’outils enzymatiques (Biocapteurs/Bioessais) sensibles et sélectifs pour la détection de pesticides organophosphorés utilisés pour le traitement des oliviers. Dans cette étude l’enzyme utilisée comme biorécepteur a été l’acétylcholinestérase d’anguille électrique. Trois méthodes d’immobilisation ont été mises en œuvre: l’immobilisation par adsorption, l’immobilisation par liaisons covalentes sur des billes magnétiques et le piégeage dans une matrice sol-gel. En fonction du type de support mis en œuvre (microplaques ou électrodes sérigraphiées), 5 outils différents ont pu être développés, à savoir 2 bioessais à détection optique et 3 biocapteurs ampérométriques. Les systèmes mis au point ont été optimisés avec des échantillons de laboratoire puis testés sur des échantillons naturels d’huile d’olive après une simpleextraction liquide-liquide. Parmi ces 5 systèmes conçus, le biocapteur ampérométrique basé sur l’immobilisation de l’acétylcholinestérase dans une matrice sol-gel a permis d’obtenir les meilleures performances en termes de stabilité opérationnelle, stabilité au stockage, reproductibilité. Il s’est avéré de plus être le mieux adapté au dosage d’échantillons réels d’huile d’olive. Ce biocapteur a été associé à une méthode d’extraction basée sur l’utilisation de polymères à empreintes moléculaire (MIPs), permettant l’extraction très sélective d’un pesticide cible d’un mélange de composés différents. Les résultats obtenus ont montré que l’association MIPs-biocapteur permet de détecter et de quantifier sélectivement les trois insecticides cibles dans une matrice complexe telle que l’huile d’olive.
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LES BIOCAPTEURS AMPEROMETRIQUES SONT DES DISPOSITIFS ANALYTIQUES REALISES PAR IMMOBILISATION D'UNE ENZYME A LA SURFACE D'UNE ELECTRODE. LEURS PERFORMANCES PEUVENT ETRE AMELIOREES PAR L'ELABORATION DE NOUVELLES MATRICES PERMETTANT L'IMMOBILISATION NON DENATURANTE DES ENZYMES. DANS CE CONTEXTE, IL EST MONTRE, AU MOYEN D'UNE ENZYME MODELE, LA GLUCOSE OXYDASE, QUE L'IMMOBILISATION D'ENZYMES DANS DES GELS INORGANIQUES HYDROPHILES DE LAPONITE, CONSTITUE UNE NOUVELLE METHODE PERFORMANCE POUR LA REALISATION DE BIOCAPTEURS. LE CAPTEUR A GLUCOSE EST ALORS TRES SENSIBLE ET PRESENTE UNE REPONSE LINEAIRE SUR TROIS DECADES DE CONCENTRATIONS (0,8 M-2 MM). LE PRINCIPALE AVANTAGE DE CETTE METHODE RESIDE DANS LA SIMPLICITE DE MISE EN UVRE ET DANS L'IMMOBILISATION QUANTITATIVE DES FAIBLES QUANTITES D'ENZYMES NECESSAIRES. UNE METHODE ELECTROCHIMIQUE A, D'AUTRE PART, PERMIS D'ACCEDER AUX CARACTERISTIQUES CINETIQUES DE L'ENZYME IMMOBILISEE. UN DEUXIEME TYPE DE BIOMATERIAU EST REALISE PAR INCORPORATION DE PARTICULES DE LAPONITE AU SEIN D'UN FILM POLYMERE ELECTROGENERE A PARTIR D'UN PYRROLE AMPHIPHILE. CE PROCESSUS DE DOPAGE AMELIORE DE MANIERE IMPORTANTE LA SENSIBILITE ET LA STABILITE DU CAPTEUR. UNE ETUDE ELECTROCHIMIQUE ORIGINALE BASEE SUR L'UTILISATION DU SYSTEME CATECHOL/POLYPHENOL OXYDASE, A MONTRE QUE CE PHENOMENE RESULTE D'UNE MEILLEURE ACTIVITE DE L'ENZYME IMMOBILISEE. CE TRAVAIL PRESENTE EGALEMENT DEUX EXEMPLES D'APPLICATION DES BIOCAPTEURS. LE PREMIER CAPTEUR EST OBTENU PAR IMMOBILISATION DE LA POLYPHENOL OXYDASE AU SEIN DU POLYMERE NON DOPE. CERTAINS POLLUANTS AGISSANT COMME SUBSTRAT OU INHIBITEUR DE L'ENZYME, IL EST ALORS POSSIBLE DE DETECTER EN MILIEU AQUEUX, LES PHENOLS, LES CHLOROPHENOLS, LES IONS CYANURE ET DES PESTICIDES TELS QUE L'ATRAZINE ET DES CARBAMATES. LE DEUXIEME EXEMPLE CONCERNE LE DOSAGE DU CHOLESTEROL. LES CARACTERISTIQUES DES MATERIAUX MIXTES POLYMERE-LAPONITE ONT ETE MISES A PROFIT POUR REALISER UN BIOCAPTEUR BASE SUR L'IMMOBILISATION DE LA CHOLESTEROL OXYDASE OU SA COIMMOBILISATION AVEC LA CHOLESTEROL ESTERASE PERMETTANT LE DOSAGE DU CHOLESTEROL ET DE SES DERIVES ESTER
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Les biocapteurs sont des moyens d'analyse en plein essor à la fois rapides, sélectifs et peu coûteux applicables à des domaines extrêmement variés (environnement, santé, agroalimentaire,...). Dans ce type d'outil, un élément sensible de nature biologique (anticorps, enzyme, microorganisme, ADN...) doté d'un pouvoir de reconnaissance pour un analyte ou un groupe d'analytes est associé à un transducteur pouvant être de type électrochimique, optique ou thermique. Dans ce travail, nous nous sommes intéressés au développement de différents biocapteurs, en se basant à l'immobilisation d'enzymes sur des microélectrodes en vue de la détection électrochimique d'analytes d'intérêt dans le domaine environnemental. Nous avons montré les potentialités d'application de deux biocapteurs conductimétrique et impédimétrique à base de lipase Candida Rugosa pour la détection directe et rapide des pesticides organophosphorés. Nous avons cherché à mieux comprendre le fonctionnement des biocapteurs et optimisé le procédé d'immobilisation des enzymes ainsi que différents paramètres de mesure afin de maximiser les performances analytiques des outils développés. Nous avons également élaboré un biocapteur impédimètrique pour une détermination très sensible de la phospholipase A2 en utilisant les nanoparticules d'or afin de renforcer la conductivité électrique. Enfin, nous avons développé un biocapteur de tyrosinase pour la détection du Bisphénol A, en se basant sur la modification électrochimique des électrodes de diamant dopé qui possèdent des propriétés électriques remarquables et uniques, avec l'ajout de nanotube de carbone multi-feuillet, ce qui permet d'améliorer des performances analytiques du biocapteur, en particulier sa limite de détection et sa stabilité. Les biocapteurs à base de lipase et de tyrosinase ont été appliqués avec succès à la quantification des composés organophosphorés et du bisphénol A respectivement dans plusieurs échantillons d'eaux réelles.
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LES METHODES ANALYTIQUES NORMALISEES POUR LA DETECTION DES PESTICIDES (INSECTICIDES, HERBICIDES, FONGICIDES) - SUBSTANCES TRES TOXIQUES - UTILISENT DES TECHNIQUES TRES COMPLEXES (LC ET HPLC COUPLEE A LA SPECTROMETRIE DE MASSE) POUR L'IDENTIFICATION ET LA QUANTIFICATION DES POLLUANTS. LES BIOCAPTEURS AMPEROMETRIQUES, ASSOCIANT L'ENZYME CIBLE DE CES SUBSTANCES - L'ACETYLCHOLINESTERASE (ACHE) - SONT DES DISPOSITIFS ANALYTIQUES TRES PERFORMANTS DE SATISFAIRE AUX NORMES CEE. L'ETUDE DU PROCESSUS D'OXYDATION DE LA THIOCHOLINE PAR VOLTAMPEROMETRIE CYCLIQUE A PERMIS L'IDENTIFICATION DU POTENTIEL DE PIC, A ENVIRON + 740 MV/AG/AGCL, KCL#S#A#T ET A MIS EN EVIDENCE LA DIMINUTION DE CETTE VALEUR EN PRESENCE DE LA PHTALOCYANINE DE COBALT. LE BIOCAPTEUR AMPEROMETRIQUE A ACHE IMMOBILISEE A L'AIDE DE POLYVINYLALCOOL SUR UN FIL DE PLATINE ( = 0.17 MM) (TESTE DANS TAMPON PHOSPHATE 1/15 M, PH 8, TEMPERATURE 30C SOUS AGITATION ET POTENTIEL APPLIQUE + 410 MV/AG/AGCL, KCL#S#A#T) A LES SUIVANTES CARACTERISTIQUES ANALYTIQUES : SENSIBILITE DE 60 - 80 A/M, DOMAINE DE LINEARITE JUSQU'A 1 MM, TEMPS DE REPONSE 95% DE MAX. 2 MIN. L'ETUDE CINETIQUE DE FONCTIONNEMENT DE DEUX PESTICIDES (TRICHLORFON, PARAOXON) A PERMIS L'IDENTIFICATION D'UNE INHIBITION MIXTE NON-COMPETITIVE/INCOMPETITIVE DU PROCESSUS ET LE CALCUL DES CONSTANTES CINETIQUES. CETTE INHIBITION INDUIT UNE DEVIATION DE LA CINETIQUE DE MICHAELIS - MENTEN AVEC UN COEFFICIENT DE “COOPERATIVITE” POSITIF (X 1.3) IDENTIFIE A L'AIDE DE TROIS REPRESENTATIONS GRAPHIQUES (HILL, HUGHES - KLOTZ ET SCATCHARD). L'ANALYSE DU MECANISME INDUIT PAR LES SOLVANTS ORGANIQUES SUR L'ACHE - EN TANT QU'UN PHENOMENE D'INHIBITION - A PERMIS L'IDENTIFICATION D'UNE INHIBITION MIXTE COMPETITIVE/NON-COMPETITIVE. DANS LE CAS DE LA PRESENCE SIMULTANEE DU PESTICIDE ET DU SOLVANT ORGANIQUE, L'INHIBITION DE L'ACHE EST MIXTE NON-COMPETITIVE/INCOMPETITIVE, COMME DANS LE CAS DU PESTICIDE EN TAMPON. LE POURCENTAGE D'INHIBITION DU PARAOXON EN HEXANE EST LA SOMME DU POURCENTAGE DE PSEUDO-INHIBITION INDUIT PAR LA PRESENCE DE L'HEXANE ET LE POURCENTAGE D'INHIBITION DU PARAOXON EN SOLUTION AQUEUSE ; LE POURCENTAGE D'INHIBITION DU PARAOXON EN ACETONITRILE EST DIFFERENT DE LA SOMME DU POURCENTAGE DE PSEUDO-INHIBITION DE L'ACETONITRILE ET LE POURCENTAGE D'INHIBITION DU PARAOXON EN MILIEU TAMPONNE.
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Dans ce travail de thèse, nous avons développé deux biocapteurs ampérométriques à base d’enzyme tyrosinase commerciale et un troisième à base de tyrosinase semi purifiée extraite au sein de notre laboratoire. Ces biocapteurs ont montré de très bonnes performances analytiques envers différents substrats phénoliques, avec des détections de l’ordre du nanomolaire. L’estimation du taux de phénols (composés dotés d’un pouvoir antioxydant élevé) dans des échantillons réels, a présenté de très bonnes corrélations; d’une part avec la méthode chromatographique HPLC pour des échantillons de thé et d’autre part avec la méthode colorimétrique de Folin-Ciocalteu pour des échantillons d’huiles d’olive. Une étude comparative entre les réponses de trois enzymes (tyrosinase, peroxydase et laccase) aux phénols, a révélé la capacité du biocapteur à tyrosinase à réagir avec la quasi-totalité des phénols présents dans les échantillons d’huile d’olive. Ces résultats nous ont permis de montrer la fiabilité de nos biocapteurs à tyrosinase commerciale et de diminuer le coût des analyses effectuées avec la tyrosinase semi purifiée.
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LA DETECTION DE RESIDUS D'INSECTICIDES ORGANOPHOSPHORES ET CARBAMATES LARGEMENT UTILISES EN AGRICULTURE FAIT L'OBJET DE NOMBREUX TRAVAUX EN RAISON DE LEUR TOXICITE SUR LES ANIMAUX ET LES HUMAINS. UN BIOCAPTEUR ASSOCIANT L'ENZYME CIBLE DE CES INSECTICIDES, L'ACETYLCHOLINESTERASE, IMMOBILISEE PAR MAILLAGE DANS UN POLYMERE PHOTOSENSIBLE, ET UN SYSTEME DE DETECTION AMPEROMETRIQUE A ETE DEVELOPPE. CE MODE DE TRANSDUCTION PERMET LA DETECTION D'UN COURANT GENERE SOIT PAR L'OXYDATION ANODIQUE DU PEROXYDE D'HYGROGENE (UTILISATION DU SYSTEME BI-ENZYMATIQUE ACETYLCHOLINESTERASE + CHOLINE OXYDASE), SOIT PAR L'OXYDATION ANODIQUE DE LA THIOCHOLINE (UTILISATION DU SYSTEME MONO-ENZYMATIQUE ACETYCHOLINESTERASE SEULE). L'IMMOBILISATION DES SYSTEMES ENZYMATIQUES SUR MEMBRANE ET MICRO-ELECTRODE EST ADAPTE A LA DETECTION DE TRES FAIBLES QUANTITES DE RESIDUS D'INSECTICIDES. LE COMPORTEMENT DE L'ACETYLCHOLINESTERASE LIBRE ET IMMOBILISEE A ETE ETUDIE EN MILIEU ORGANIQUE. LE PARAMETRE DE SOLUBILITE D'HILDEBRAND AINSI QUE LE LOGP DONNENT DES CORRELATIONS SIMPLES ET LA REGLE SUIVANTE PEUT ETRE DEGAGEE: L'ACETYLCHOLINESTERASE MAINTIENT SON ACTIVITE DANS LES SOLVANTS ORGANIQUES HYDROPHOBES. POUR AUGMENTER LE NOMBRE DE SOLVANTS ORGANIQUES COMPATIBLES AVEC LE MAINTIEN DE L'ACTIVITE, IL SUFFIT D'AUGMENTER LE VOLUME D'EAU PRESENT DANS LE SOLVANT OU D'IMMOBILISER L'ENZYME, CE QUI AUGMENTERA SA STABILITE PAR PROTECTION MECANIQUE ET MAINTIEN DE LA COURONNE D'HYDRATATION, INDISPENSABLE A SA CONFORMATION ACTIVE. LA PRESENCE D'UN INHIBITEUR DE TYPE ORGANOPHOSPHORE OU CARBAMATE EST TOUJOURS DETECTEE EN MILIEU ORGANIQUE ET CORRELEE A UNE DIMINUTION DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE. LES LIMITES DE DETECTION EN MILIEU ORGANIQUE SONT EXCELLENTES (10##1#1 M EQUIVALENTS PARAOXON, SANS PRE-CONCENTRATION OU DE L'ORDRE DU PPT APRES CONCENTRATION). LES ANALYSES EFFECTUEES SUR DES MILIEUX NATURELS ONT DEMONTRE L'UTILISATION POSSIBLE DU BIOCAPTEUR. DANS L'EAU, LES PERFORMANCES DU BIOCAPTEUR PERMETTENT DE SATISFAIRE AUX NORMES C.E.E.
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Les biocapteurs ampérométriques décrits dans ce travail sont basés sur l'immobilisation d'enzymes oxydo-réductases dans un polymère conducteur déposé à la surface des électrodes. Les performances des biocapteurs sont conditionnées par la méthode d'immobilisation mise en œuvre ainsi que par les caractéristiques de la matrice qui en résulte. Une technique de polymérisation électrochimique a été utilisée pour fixer l'enzyme dans un dérivé du polythiophène, le poly(3,4-éthylènedioxythiophène) (PEDT). Les potentialités de cette technique ont été démontrées pour deux enzymes différentes : la glucose oxydase et la polyphénol oxydase. L'optimisation des paramètres opérationnels a été conduite d'abord en système batch, puis étendue au système d'analyse en flux continu (FIA). Ce système biocapteur-FIA est très adapté pour des mesures en continu du glucose dans les échantillons biologiques. La sélectivité de ce biocapteur en présence de composés interférents a été améliorée par la platinisation de l'électrode, qui rehausse la réponse au glucose, ou l'utilisation des médiateurs rédox. Un biocapteur à polyphénol oxydase exploitant l'amplification enzymatique mise en jeu a permis la détection des polluants phénoliques jusqu'à 50 nM.
Author: Nadia Touisni
Author: Nadia Touisni
Author: Ivan Kucherenko
Author: Marielle Montagné
Author: Najwa Ben Oujji
Author: JEAN-LUC.. BESOMBES
Author: Nedjla Zehani
Author: Graziella Turdean
Author: Saloua Nadifiyine
Author: NATHALIE.. MIONETTO
Author: Silvia Fabiano