Contribution à l'étude énergétique de quelques transformations de l'hémoglobine et de la méthémoglobine humaines PDF Download

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Author: Hélène Colson-Guastalla
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Author: Hélène Colson-Guastalla
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Category : Hemoglobinopathy
Languages : fr
Pages : 121

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Author: Hélène Colson-Guastalla
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Pages : 123

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Author: Joseph Thonnard
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Pages : 86

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Author: Alain Chevalier
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Languages : fr
Pages : 80

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L'étude de la stabilité de l'hémoglobine a été menée au travers de l'action d'agents susceptibles de la modifier. C'est à dire soit par l'action d'agents dénaturants(RX), on a alors étudié la nature et la cinétique d'apparition des produits de la radiolyse ; soit par l'action du glutaraldéhyde qui par la polymérisation qu'il réalise est capable d'agir positivement sur la stabilité : on étudie dans ce cas comment sont modifiées la structure et les propriétés des hémoglobines polymérisées. La radiolyse de l'Hb réduite intra globulaire conduit à la formation d'un composé ferrique : celle de l 'Hb02 montre qu'en dehors de ce dernier composé (stade terminal de la dénaturation) il se forme de la déoxyhémoglobine, de la méthémoglobine, des hémi- et des hémochromes. La radio dissociation d'Hb02 n'avait jamais été observée puisque jusqu'alors les irradiations avaient été réalisées en solutions aqueuses. La polymérisation stabilise la globine et évite la formation d'hémochrome en limitant le mouvement de celle-ci. Les modifications des spectres Mössbauer des formes polymérisées l'hémoglobine s'interprètent par un transfert de charge entre le fer et l'oxygène et la diminution de la barrière de potentiel opposée à la rotation de 02. Les spectres RPE montrent que la polymérisation entraine une diminution de la distance totale (F8His)N-Fe-NO et probablement une sortie du fer du plan de l'hème. Ces modifications de structure sont corré1ées avec celles des propriétés fonctionnelles de l'hémoglobine et sont compatibles avec une ouverture de la poche de l'hème ainsi que le montre la renaturation par la polymérisation, de méthémoglobine dénaturée en hémochrome.

Author: Joe͏̈lle Thillet
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Author: Gérard Gacon
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Languages : fr
Pages : 190

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Author: Yves Blouquit
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Languages : fr
Pages : 292

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L'ETUDE DE PLUSIEURS FRACTIONS MINEURES DE L'HEMOGLOBINE HUMAINE NOUS A PERMIS DE METTRE EN EVIDENCE PLUSIEURS MODIFICATIONS. CES MODIFICATIONS SONT DE TYPE NON ENZYMATIQUE ET SIMILAIRE A CELUI DECRIT POUR L'HEMOGLOBINE A1C (FIXATION SUR NH2 TERMINAL DE LA CHAINE BETA D'UNE MOLECULE DE GLUCOSE). DANS CETTE THESE, NOUS AVONS PU METTRE EN EVIDENCE UN CERTAIN NOMBRE DE RESIDUS SE FIXANT SUR LES NH2 TERMINAUX DES CHAINES BETA ET ALPHA ET DES EPSILONS NH2 DES LYSINES BETA 82 (LACTATE, PYRUVATE, ACETATE, FORMIATE, CARBAMATE, 2-3 DIPHOSPHOGLYCERATE, GLYCERATE). L'IDENTIFICATION DE CES RESIDUS N'A ETE RENDUE POSSIBLE QUE PAR L'UTILISATION EN ETROITE ASSOCIATION DE LA CLHP ET DE LA SPECTROMETRIE DE MASSE (FAB, API)

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Category : Union catalogs
Languages : en
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Includes entries for maps and atlases.