Author: Hélène Colson-Guastalla
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 123
Book Description
Contribution à l'étude énergétique de quelques transformations de l'hémoglobine et de la méthémoglobine
Author: Hélène Colson-Guastalla
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 123
Book Description
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 123
Book Description
Contribution à l'étude énergétique de quelques transformations de l'hémoglobine et de la méthémoglobine humaines
Contribution à l'étude énergétique de quelques transformations de l'hémoglobine et de la méthémoglobine humaines. - Multigr., - 26 x 20 : [6].
Contribution à l'étude énergétique de quelques transformations de l'hémoglobine et de la méthémoglobine humaines
Author: Hélène Colson-Guastalla
Publisher:
ISBN:
Category : Hemoglobinopathy
Languages : fr
Pages : 121
Book Description
Publisher:
ISBN:
Category : Hemoglobinopathy
Languages : fr
Pages : 121
Book Description
Contribution à l'étude des hémoglobines
Contribution à l'étude par spectroscopie Mössbauer et RPE de la stabilité de l'hémoglobine
Author: Alain Chevalier
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 80
Book Description
L'étude de la stabilité de l'hémoglobine a été menée au travers de l'action d'agents susceptibles de la modifier. C'est à dire soit par l'action d'agents dénaturants(RX), on a alors étudié la nature et la cinétique d'apparition des produits de la radiolyse ; soit par l'action du glutaraldéhyde qui par la polymérisation qu'il réalise est capable d'agir positivement sur la stabilité : on étudie dans ce cas comment sont modifiées la structure et les propriétés des hémoglobines polymérisées. La radiolyse de l'Hb réduite intra globulaire conduit à la formation d'un composé ferrique : celle de l 'Hb02 montre qu'en dehors de ce dernier composé (stade terminal de la dénaturation) il se forme de la déoxyhémoglobine, de la méthémoglobine, des hémi- et des hémochromes. La radio dissociation d'Hb02 n'avait jamais été observée puisque jusqu'alors les irradiations avaient été réalisées en solutions aqueuses. La polymérisation stabilise la globine et évite la formation d'hémochrome en limitant le mouvement de celle-ci. Les modifications des spectres Mössbauer des formes polymérisées l'hémoglobine s'interprètent par un transfert de charge entre le fer et l'oxygène et la diminution de la barrière de potentiel opposée à la rotation de 02. Les spectres RPE montrent que la polymérisation entraine une diminution de la distance totale (F8His)N-Fe-NO et probablement une sortie du fer du plan de l'hème. Ces modifications de structure sont corré1ées avec celles des propriétés fonctionnelles de l'hémoglobine et sont compatibles avec une ouverture de la poche de l'hème ainsi que le montre la renaturation par la polymérisation, de méthémoglobine dénaturée en hémochrome.
Publisher:
ISBN:
Category :
Languages : fr
Pages : 80
Book Description
L'étude de la stabilité de l'hémoglobine a été menée au travers de l'action d'agents susceptibles de la modifier. C'est à dire soit par l'action d'agents dénaturants(RX), on a alors étudié la nature et la cinétique d'apparition des produits de la radiolyse ; soit par l'action du glutaraldéhyde qui par la polymérisation qu'il réalise est capable d'agir positivement sur la stabilité : on étudie dans ce cas comment sont modifiées la structure et les propriétés des hémoglobines polymérisées. La radiolyse de l'Hb réduite intra globulaire conduit à la formation d'un composé ferrique : celle de l 'Hb02 montre qu'en dehors de ce dernier composé (stade terminal de la dénaturation) il se forme de la déoxyhémoglobine, de la méthémoglobine, des hémi- et des hémochromes. La radio dissociation d'Hb02 n'avait jamais été observée puisque jusqu'alors les irradiations avaient été réalisées en solutions aqueuses. La polymérisation stabilise la globine et évite la formation d'hémochrome en limitant le mouvement de celle-ci. Les modifications des spectres Mössbauer des formes polymérisées l'hémoglobine s'interprètent par un transfert de charge entre le fer et l'oxygène et la diminution de la barrière de potentiel opposée à la rotation de 02. Les spectres RPE montrent que la polymérisation entraine une diminution de la distance totale (F8His)N-Fe-NO et probablement une sortie du fer du plan de l'hème. Ces modifications de structure sont corré1ées avec celles des propriétés fonctionnelles de l'hémoglobine et sont compatibles avec une ouverture de la poche de l'hème ainsi que le montre la renaturation par la polymérisation, de méthémoglobine dénaturée en hémochrome.
National Union Catalog
Author:
Publisher:
ISBN:
Category : Union catalogs
Languages : en
Pages :
Book Description
Includes entries for maps and atlases.
Publisher:
ISBN:
Category : Union catalogs
Languages : en
Pages :
Book Description
Includes entries for maps and atlases.
Bull Soc Chim Biol (Paris)
Author: Société de chimie biologique (France)
Publisher:
ISBN:
Category : Biochemistry
Languages : fr
Pages : 1286
Book Description
Publisher:
ISBN:
Category : Biochemistry
Languages : fr
Pages : 1286
Book Description
Catalogue of Scientific Papers
Author: Royal Society (Great Britain)
Publisher:
ISBN:
Category : Learned institutions and societies
Languages : en
Pages : 1080
Book Description
Publisher:
ISBN:
Category : Learned institutions and societies
Languages : en
Pages : 1080
Book Description